胃蛋白酶 胃蛋白酶的基本作用

基本特征

胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸)或亮氨酸的肽键;而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸(如赖氨酸、精氨酸和组氨酸)或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端。

为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。指由胃腺主细胞分泌的一种分子量为35000的消化酶。该酶是以无活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在盐酸的作用下激活为胃蛋白酶。可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。

该酶的适pH为2左右。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。

作用方法

胃蛋白酶应保存在低温环境中(-20℃至-80℃)，以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生;当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。

胃内的消化主要是对蛋白质初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用，但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在，必须依据胃酸激活并提供作用环境，因此盐酸激活胃蛋白质酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性环境，是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。

结语：通过上文的介绍，想必大家对于胃蛋白酶也是有了一个比较全面的了解了吧，胃蛋白酶在我们胃中是很重要的一种酶哦，希望上面的文章能够帮助到大家，祝大家有一个健康的肠胃哦。