酵素是什么 酵素的作用和各种分类

反应

特点

酵素是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酵素能加快化学反应的速度，但酵素不能改变化学反应的平衡点，也就是说酵素在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酵素的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酵素的情况下达到平衡点需几个小时，在有酵素时可能只要几秒钟就可达到平衡。

酵素和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。

酵素的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酵素催化，一种酵素能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酵素的特异性。根据酵素催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酵素只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酵素只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨;若一种酵素能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酵素既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酵素对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酵素只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。

有些酵素的催化活性可受许多因素的影响，如别构酵素受别构剂的调节，有的酵素受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酵素活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酵素含量(改变酵素合成与分解速度)的调节等。

酵素(E)与底物(S)形成酵素-底物复合物(ES)

酵素的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酵素催化作用的第一步。定向结合的能量来自酵素活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为结合能(binding energy)。这就不难理解各个酵素对自己的底物的结合有选择性。

若酵素只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酵素的催化作用不能发生。这是因为酵素与底物生成ES复合物后尚需通过酵素与底物分子间形成更多的非共价键，生成酵素与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酵素的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。

当酵素与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度。